Das Geheimnis der klebrigen Bohnen – und eine Entdeckung, die niemand auf dem Frühstückstisch vermutet hätte
Was haben klebrige japanische Bohnen, russische Enzymforschung und Bacillus subtilis gemeinsam? Eine überraschende Entdeckung führt von Nattokinase zu einem winzigen Mikroorganismus, dessen erstaunliche Fähigkeiten weit über das Frühstück hinausreichen.
Eine japanische Spezialität, ein Enzym mit erstaunlichen Eigenschaften und ein Bakterium, das nebenbei weit mehr zustande bringt, als man ihm jemals zugetraut hätte.
Ein Frühstück, bei dem Europäer misstrauisch werden
Es gibt Frühstücksgewohnheiten, die man sofort versteht. Ein französisches Croissant beispielsweise. Italienischer Espresso. Oder ein deutsches Brötchen mit Marmelade. Und dann gibt es Japan.
Dort steht seit Jahrhunderten eine Speise auf dem Tisch, bei deren Anblick manch europäischer Hotelgast vermutlich diskret nach dem Frühstücksbuffet fragen würde. Gekochte Sojabohnen, überzogen von einer klebrigen, schleimigen Masse, die beim Hochheben mit Stäbchen lange Fäden zieht. Der Geruch ist eigenwillig, der Geschmack kräftig, und die Konsistenz erinnert entfernt an einen Käse, der beschlossen hat, sich nicht mehr an die üblichen Regeln der Physik zu halten.
Die Japaner nennen das Natto. Und sie essen es freiwillig. Sogar mit Begeisterung.
Was sie über viele Generationen nicht wussten: In diesen unscheinbaren Bohnen arbeitet ein winziger Mikroorganismus, dessen biochemische Fähigkeiten eines Tages Wissenschaftler auf der ganzen Welt beschäftigen würden.
Sein Name lautet Bacillus subtilis.
1987 beschrieben japanische Forscher um Hiroyuki Sumi ein Enzym aus Natto, das im Labor eine bemerkenswerte Eigenschaft zeigte. Es konnte Fibrin abbauen, jenes Eiweißgeflecht, das bei der Blutgerinnung hilft, Wunden zu verschließen. Die Forscher nannten ihre Entdeckung Nattokinase.
Damit hatte das traditionelle Frühstück plötzlich eine wissenschaftliche Karriere begonnen.
Und wie so häufig bei einer aufregenden Entdeckung konzentrierte sich die Aufmerksamkeit zunächst auf den neu gefundenen Stoff. Man untersuchte seine Struktur, seine enzymatische Aktivität und die Möglichkeiten, ihn technisch zu gewinnen.
Das Bakterium, das diesen Stoff überhaupt erst hergestellt hatte, rückte dagegen in den Hintergrund.
Dabei hatte es gerade erst angefangen, seine Tricks vorzuführen.
Ein molekulares Messer, das plötzlich weltberühmt wurde
Was die japanischen Wissenschaftler damals entdeckten, war kein gewöhnliches Verdauungsenzym. Nattokinase erwies sich in Laborversuchen als erstaunlich geschickt darin, Fibrin zu zerlegen. Dieses Protein bildet bei der Blutgerinnung eine Art faseriges Netz, das Blutbestandteile zusammenhält. Eine überaus nützliche Konstruktion, solange sie an der richtigen Stelle entsteht und nach getaner Arbeit wieder abgebaut wird.
Unser Körper besitzt für diesen Abbau ein eigenes System, die sogenannte Fibrinolyse. Dass ausgerechnet in fermentierten Sojabohnen ein Enzym steckte, das ebenfalls Fibrin angreifen konnte, war daher eine ausgesprochen interessante Entdeckung.
Man stelle sich einen Forscher vor, der jahrzehntelang hochkomplexe biochemische Vorgänge untersucht und schließlich feststellt, dass eine japanische Großmutter jeden Morgen ein Lebensmittel frühstückt, in dem ein Enzym mit einer solchen Laboraktivität enthalten ist.
Da bekommt das Wort Frühstücksforschung plötzlich eine ganz andere Bedeutung.
Die Entdeckung brachte eine neue Forschungsrichtung in Gang. Nattokinase wurde untersucht, isoliert, gereinigt und schließlich auch als Nahrungsergänzung vermarktet. Welche Wirkungen das Enzym nach dem Verzehr tatsächlich beim Menschen entfalten kann, wird weiterhin erforscht. Seine fibrinabbauende Eigenschaft unter geeigneten Laborbedingungen ist dagegen gut dokumentiert.
Besonders überraschend ist jedoch seine Herkunft. Nattokinase gehört nämlich zur Familie der Subtilisine, einer Gruppe von Proteasen, die Eiweiße an bestimmten Stellen zerlegen können. Ihr Name leitet sich von Bacillus subtilis ab.
Und diese Enzymfamilie begegnet uns an Orten, die auf den ersten Blick überhaupt nichts miteinander zu tun haben.
Eine japanische Frühstücksbohne trifft auf russische Biotechnologie
Während Japan seine fermentierten Bohnen untersuchte, beschäftigten sich Wissenschaftler andernorts mit der Frage, wie sich die außergewöhnlichen Eigenschaften von Subtilisinen technologisch nutzen lassen.
In Russland entstand beispielsweise Trombovazim, ein Präparat, dessen Entwicklung auf immobilisierten Subtilisinen beruht. Bei der Immobilisierung werden Enzyme an Trägerstrukturen gebunden, um ihre Eigenschaften für eine bestimmte Anwendung zu verändern.
Das ist ein grundsätzlich anderer Ansatz als bei Natto. In Japan lässt man einen Mikroorganismus während der Fermentation arbeiten und gewinnt aus diesem Prozess unter anderem Nattokinase. Bei der russischen Technologie steht dagegen das isolierte, gezielt aufbereitete Enzym im Mittelpunkt.
Die Verfahren und Produkte sind keineswegs identisch. Aber ihre biochemische Verwandtschaft ist verblüffend.
Auf der einen Seite eine traditionelle Speise, deren Herstellung über viele Generationen weitergegeben wurde. Auf der anderen Seite moderne Verfahren zur technischen Nutzung von Enzymen.
Beide Geschichten führen in dieselbe molekulare Familie.
Und wer noch einen dritten Schauplatz sucht, wird in einer besonders alltäglichen Umgebung fündig: der Waschküche.
Denn Subtilisin-artige Proteasen werden seit Jahrzehnten auch industriell genutzt, unter anderem in Waschmitteln. Dort helfen sie, eiweißhaltige Verschmutzungen abzubauen. Natürlich werden dafür speziell ausgewählte Enzyme verwendet und nicht einfach Nattokinase aus japanischen Sojabohnen in die Waschmaschine gekippt.
Trotzdem ist die Verwandtschaft faszinierend. Eine große Familie molekularer Eiweißscheren verbindet japanische Lebensmitteltechnologie, russische Enzymforschung und industrielle Anwendungen.
Das klingt beinahe so, als hätte ein einziger Handwerker beschlossen, gleichzeitig in einer Küche, einem Forschungslabor und einer Wäscherei Karriere zu machen.
Doch der wirklich interessante Teil der Geschichte beginnt erst, wenn wir uns fragen, was dieser Handwerker außer Eiweißscheren noch herstellen kann.
Was die klebrigen Fäden tatsächlich verraten
Kehren wir deshalb zu unserem japanischen Frühstück zurück. Sie erinnern sich an die langen, schleimigen Fäden, die sich zwischen den Bohnen und den Essstäbchen ziehen?
Die sehen zwar aus, als hätte jemand versehentlich eine Portion Tapetenkleister über das Frühstück gegossen. Tatsächlich erzählen sie jedoch eine eigene biochemische Geschichte.
Die Fäden bestehen vor allem aus Poly-γ-Glutaminsäure, kurz γ-PGA. Das ist eine lange Kette aus miteinander verbundenen Glutaminsäure-Bausteinen. Dieser Stoff besitzt die Fähigkeit, Wasser zu binden, zähe Strukturen zu bilden und Oberflächen miteinander zu verbinden.
Und wer produziert ihn?
Wieder unser Bacillus subtilis.
Während bestimmte Natto-Stämme das bekannte Enzym Nattokinase herstellen, produzieren sie gleichzeitig diese faszinierende Substanz, die für die charakteristische Konsistenz der fermentierten Bohnen verantwortlich ist.
Damit haben wir schon zwei völlig unterschiedliche Produkte aus demselben mikrobiellen Arbeitsprozess: ein eiweißspaltendes Enzym und ein wasserbindendes Biopolymer.
Das eine interessiert Enzymforscher. Das andere beschäftigt Materialwissenschaftler und Biotechnologen, die nach biologisch abbaubaren, vielseitig verwendbaren Materialien suchen.
Aber es wird noch erstaunlicher.
2013 untersuchten japanische Wissenschaftler, welchen Einfluss das Enzym AprE auf die Bildung der klebrigen γ-PGA-Fäden hat. AprE gehört zu den Subtilisin-artigen Proteasen und steht eng mit der Nattokinase in Verbindung. Als die Forscher das entsprechende Gen in einem untersuchten Natto-Stamm ausschalteten, brach die Produktion der klebrigen Substanz deutlich ein. Durch die Zugabe ausreichender Glutamatmengen ließ sich dieser Effekt wieder ausgleichen.
Das ist eine wunderbare Demonstration dafür, wie eng unterschiedliche biochemische Vorgänge miteinander verflochten sein können.
Eine Veränderung bei einem eiweißspaltenden Enzym beeinflusste plötzlich die Produktion jener Substanz, die Natto seine berühmten Fäden verleiht.
Die Forscher hatten nicht einfach zwei Produkte gefunden. Sie hatten eine Verbindung zwischen ihren Entstehungsprozessen sichtbar gemacht.
Die Natur arbeitet offensichtlich mit deutlich mehr inneren Zusammenhängen, als der Blick auf ein einzelnes isoliertes Enzym vermuten lässt.
Und jetzt kommt noch Vitamin K2 dazu
Falls Sie glauben, damit sei die Überraschung auf dem Frühstückstisch vollständig, muss ich Sie enttäuschen. Unser mikroskopisch kleiner Hauptdarsteller hat noch einen weiteren interessanten Beitrag zu bieten.
Bei der Natto-Fermentation entsteht auch Vitamin K2, insbesondere die Form Menaquinon-7, kurz MK-7.
Vitamin K ist für den menschlichen Organismus unter anderem deshalb wichtig, weil es an der normalen Blutgerinnung und an der Erhaltung normaler Knochen beteiligt ist. Natto zählt zu den besonders reichen natürlichen Lebensmittelquellen für Vitamin K2.
Und wieder spielt Bacillus subtilis bei der Entstehung dieser Verbindung eine entscheidende Rolle.
Man kann sich die Situation inzwischen regelrecht bildlich vorstellen: Wir geben einem Mikroorganismus gekochte Sojabohnen und geeignete Fermentationsbedingungen. Er beginnt, deren Inhaltsstoffe zu verändern, produziert eiweißspaltende Enzyme, bildet wasserbindende Fäden und trägt zur Anreicherung eines Vitamins bei.
Eine einfache Bohne verwandelt sich in ein Lebensmittel mit einem ganz eigenen biochemischen Profil.
Inzwischen versuchen Forscher sogar, diese verschiedenen Produkte gezielt gemeinsam zu gewinnen. Eine 2025 veröffentlichte Arbeit beschrieb beispielsweise ein Verfahren, bei dem Menaquinon-7, Nattokinase und Poly-γ-Glutaminsäure aus einer gemeinsamen Natto-Fermentation gewonnen werden.
Drei unterschiedliche Stoffe. Ein mikrobieller Produktionsprozess.
Während wir Menschen komplizierte technische Verfahren entwickeln, um jede einzelne dieser Substanzen möglichst effizient herzustellen, erledigt das Bakterium die grundlegende Biosynthese mithilfe seiner eigenen Stoffwechselmaschinerie.
Allerdings nicht aus dem Nichts. Die Sojabohnen liefern ihm Nährstoffe und Ausgangsmaterialien. Ohne diese Rohstoffe wäre auch unser mikroskopisch kleiner Künstler ziemlich schnell arbeitslos.
Ein Bakterium, das Lebensmittel verwandeln kann
Was an dieser Geschichte so begeistert, ist die Vorstellung, dass ein scheinbar gewöhnliches Lebensmittel durch mikrobielle Aktivität eine völlig neue Zusammensetzung erhält.
Die Sojabohne enthält Eiweiße, Fette, Kohlenhydrate, Mineralstoffe und viele weitere Verbindungen. Durch die Fermentation werden Bestandteile abgebaut, neue Stoffe gebildet und andere in ihrer Verfügbarkeit verändert. Der Geruch verändert sich, die Konsistenz wird ungewöhnlich, und sogar der Geschmack entwickelt eine neue Persönlichkeit.
Aus einer relativ festen, mild schmeckenden Bohne wird etwas, das beim ersten Kontakt vermutlich nicht jeden überzeugt. Wer Natto schätzen lernt, entdeckt allerdings eine ganz eigene kulinarische Welt.
Auch die japanische Küche behandelt Natto nicht wie eine medizinische Pflichtübung. Es wird beispielsweise mit Reis, Frühlingszwiebeln, Senf oder Sojasauce gegessen. Die intensive Konsistenz gehört dazu, genauso wie bei manchen europäischen Käsesorten der kräftige Geruch.
Vielleicht ist es einfach eine Frage der Gewöhnung. Schließlich essen wir auch Sauerkraut, fermentierte Gurken und Käsesorten, deren Duft auf einem überfüllten Flughafen durchaus eine Sicherheitskontrolle auslösen könnte.
Natto ist damit nicht nur ein spannendes Forschungsobjekt, sondern auch eine Einladung, Fermentation einmal mit anderen Augen zu betrachten. Bakterien sind eben nicht bloß jene unsichtbaren Wesen, vor denen man Lebensmittel schützen muss. Bestimmte Mikroorganismen helfen uns seit Jahrtausenden, Lebensmittel herzustellen, haltbar zu machen und geschmacklich zu verändern.
Und Bacillus subtilis gehört zu den besonders interessanten Vertretern dieser mikrobiellen Handwerkskunst.
Von der japanischen Küche in die moderne Forschung
Je genauer Wissenschaftler die Natto-Fermentation untersuchen, desto mehr lernen sie darüber, wie sich die Produktion verschiedener Stoffe steuern lässt.
Sie verändern Nährstoffverhältnisse, untersuchen genetische Regelkreise und beobachten, wie unterschiedliche Fermentationsbedingungen die Bildung von Nattokinase, γ-PGA und Vitamin K2 beeinflussen.
Dabei zeigt sich immer wieder, dass solche Prozesse miteinander verbunden sind. Die Produktion eines Stoffes kann mit der Verfügbarkeit anderer Ausgangsmaterialien zusammenhängen. Ein Enzym kann Nährstoffe erschließen, die anschließend für die Bildung weiterer Substanzen benötigt werden. Veränderungen im Stoffwechsel können dadurch gleich mehrere Produkte beeinflussen.
Für die Biotechnologie ist das von enormem Interesse. Denn ein lebender Mikroorganismus lässt sich nicht nur als Lieferant eines einzelnen Enzyms betrachten, sondern als ein ganzes Netzwerk biologischer Reaktionen.
Hier liegt auch der Unterschied zwischen einer isolierten Nattokinase und dem lebenden Bacillus subtilis.
Das fertige Enzym besitzt eine bestimmte Funktion. Das Bakterium dagegen hat die Fähigkeit, abhängig von seinen Lebensbedingungen unterschiedliche Stoffwechselprozesse auszuführen.
Das eine ist ein fertiges Produkt. Das andere ist der lebende Organismus, aus dessen Tätigkeit solche Produkte hervorgehen können.
Und wenn wir diesen Gedanken einmal zu Ende denken, eröffnet sich eine noch viel größere Welt.
Denn Natto ist nur ein Beispiel dafür, was Bacillus subtilis unter geeigneten Bedingungen biologisch leisten kann.
Und was ist mit unserem eigenen Darm?
Vielleicht haben Sie sich beim Lesen inzwischen eine Frage gestellt, die nahezu unvermeidlich ist.
Wenn ein solches Bakterium in einer Sojabohne derart interessante Stoffwechselprozesse auslösen kann, wie verhält es sich dann in anderen biologischen Umgebungen?
Beispielsweise im menschlichen Darm?
Diese Frage beschäftigt die Mikrobiomforschung tatsächlich. Bacillus subtilis ist nicht nur als Fermentationsorganismus bekannt, sondern auch als Mikroorganismus, dessen Sporen mit der Nahrung aufgenommen werden können.
Eine 2021 veröffentlichte Untersuchung lieferte einen besonders interessanten Befund. Forscher konnten bei elf Menschen mit einem Ileostoma nachweisen, dass aufgenommene Sporen im Dünndarm auskeimen konnten. Bereits nach wenigen Stunden fanden sie dort auch stoffwechselaktive Bakterienzellen.
Das ist eine wichtige biologische Beobachtung. Denn damit wurde unmittelbar beim Menschen gezeigt, dass ein entsprechender Mikroorganismus den Verdauungstrakt nicht ausschließlich als ruhende Spore passieren muss.
Wie sich solche Bakterien anschließend mit ihrer Umgebung austauschen, welche Stoffwechselprodukte sie dort bilden und welche Rolle diese Vorgänge spielen, ist ein eigenständiges Forschungsgebiet.
Was wir aus der Natto-Fermentation bereits lernen können, ist allerdings faszinierend genug: Die Tätigkeit eines Mikroorganismus erschöpft sich nicht in einem einzigen Stoff.
Seine Bedeutung liegt häufig im Zusammenspiel verschiedener Prozesse.
Und möglicherweise wird uns die Mikrobiomforschung künftig noch manche Überraschung darüber liefern, welche biochemischen Vorgänge direkt vor unserer Nase stattfinden. Oder genauer gesagt: ein gutes Stück darunter.
Das eigentliche Geheimnis steckt nicht in der Bohne
Am Ende dieser kleinen Reise hat sich unser japanisches Frühstück gründlich verändert.
Was zunächst wie eine Portion verdächtig klebriger Sojabohnen aussah, entpuppt sich als das Ergebnis eines bemerkenswerten biologischen Zusammenspiels.
Wir haben ein Enzym kennengelernt, das Fibrin im Labor abbauen kann. Wir sind einer ganzen Enzymfamilie begegnet, deren Mitglieder in unterschiedlichsten Bereichen der Biotechnologie eingesetzt werden. Wir haben entdeckt, dass die berühmten Natto-Fäden aus einer anderen, ebenfalls biologisch interessanten Substanz bestehen. Und schließlich fanden wir auch noch Vitamin K2 auf unserem Teller.
Alles führt zurück zu einem winzigen Mikroorganismus.
Bacillus subtilis.
Vielleicht liegt genau darin die schönste Erkenntnis dieser Geschichte: Manchmal betrachten wir einzelne Stoffe mit größter Bewunderung und übersehen dabei das biologische System, das sie hervorgebracht hat.
Die Wissenschaft hat gelernt, Enzyme zu isolieren, ihre Eigenschaften zu untersuchen und sie für technische Anwendungen zu nutzen. Doch ebenso faszinierend ist die Erforschung ihrer lebenden Produzenten – jener Mikroorganismen, die mithilfe ihrer Stoffwechselprozesse aus gewöhnlichen Ausgangsmaterialien etwas völlig Neues erschaffen.
Und vielleicht schauen Sie beim nächsten japanischen Frühstück tatsächlich etwas genauer hin. Vielleicht wagen Sie sogar einen Löffel Natto. Oder Sie entdecken Bacillus subtilis als Nahrungsergänzung für sich.
Es könnte sein, dass Sie die klebrigen Fäden dann nicht mehr als merkwürdige kulinarische Eigenheit betrachten, sondern als sichtbaren Beweis einer erstaunlichen mikrobiellen Leistung.
Denn die meisten Produkte von Bacillus subtilis können wir mit bloßem Auge überhaupt nicht erkennen.
Die Fäden schon.
Und irgendwie gefällt mir der Gedanke, dass ein mikroskopisch kleines Bakterium ausgerechnet mit einer Portion klebriger Bohnen auf seine Existenz aufmerksam macht.
Als wollte es sagen: Schaut ruhig genauer hin. Das mit den Fäden war erst der Anfang.
© 2026 Subtila24 / Andreas W. Kraus. Alle Rechte vorbehalten.
Über den Autor
Andreas W. Kraus beschäftigt sich seit vielen Jahren mit Bacillus subtilis, Mikrobiomforschung und angrenzenden biologischen Themen. Weitere Artikel, Bücher und Veröffentlichungen finden Sie auf seiner Autorenseite: bacillussubtilis.eu
